Fatos da Frederick Sanger


O bioquímico inglês Frederick Sanger (nascido em 1918) recebeu o Prêmio Nobel de Química por sua descoberta da estrutura química da insulina.<

Frederick Sanger, filho de Frederick Sanger, um médico, nasceu em Rendcombe, Gloucester-shire, em 13 de agosto de 1918. Ao entrar na St. John’s College, Cambridge, em 1936, formou-se com o grau de bacharel em artes (em ciências naturais) em 1939. Em 1943, recebeu seu doutorado em filosofia (em química) com uma tese sobre lisina. De 1944 a 1951, ele realizou uma Beit Memorial Fellowship e depois se juntou à equipe do Conselho de Pesquisa Médica. Mais tarde, tornou-se diretor da Divisão de Química de Proteínas no Laboratório de Biologia Molecular do Conselho em Cambridge.

Sanger trabalhou inteiramente na estrutura química das proteínas, especialmente da insulina. Por volta de 1900 Emil Fisher tinha conseguido decompor as proteínas em polipéptidos, consistindo de seus constituintes finais, aminoácidos. Cerca de 25 aminoácidos diferentes ocorrem na natureza, e destes 20 são encontrados na maioria das proteínas de mamíferos.

Por volta de 1943 era sabido que as proteínas consistiam de longas cadeias de resíduos de aminoácidos unidos por ligações de peptídeos. A. C. Chibnall e outros conheciam os 51 resíduos de aminoácidos que compunham a insulina; eles também sabiam que a fenilalanina estava no final de uma das cadeias. A molécula de insulina parecia consistir de um grande número de cadeias de polipeptídeos, e foi considerado que o que era importante biologicamente era a seqüência na qual os aminoácidos se seguiam entre si nas cadeias. Esta seqüência era desconhecida para qualquer proteína.

Sanger introduziu o fluorodinitrobenzeno reagente (FDNB), que reagiu com o aminoácido livre no final

de uma cadeia para formar um derivado de dinitrofenil (DNP) combinado com esse aminoácido. Os ácidos DNP eram amarelo vivo. Se as cadeias fossem então divididas por hidrólise, o ácido terminal colorido de cada elo poderia ser identificado por métodos cromatográficos e eletroforéticos. Sanger inicialmente pensou que a molécula de insulina continha quatro cadeias longas; mas mais tarde concluiu que consistia de apenas duas cadeias contendo 21 e 30 aminoácidos, respectivamente. Ele então dividiu as pontes que uniam as cadeias por oxidação com ácido perfórmico e lidou com cada cadeia individualmente. A cadeia foi separada em elos sucessivamente mais curtos, e em cada elo foi identificado o aminoácido terminal. Ele foi capaz de determinar a seqüência exata de aminoácidos em cada cadeia.

Sanger determinou então que as duas correntes foram ligadas por duas pontes de resíduos de cistina dissulfeto, com uma terceira ponte ligando duas partes da corrente curta. A determinação das posições exatas dessas pontes permitiu à Sanger, após mais de 12 anos de pesquisa, dar um diagrama da estrutura da insulina. Por este trabalho, ele recebeu o Prêmio Nobel de Química em 1958.

Em 1951 a Sanger recebeu a Medalha Corday-Morgan da Sociedade Química. Em 1954 ele foi eleito membro da Royal Society e membro do King’s College, Cambridge; e em 1958 ele foi eleito membro honorário estrangeiro da Academia Americana de Artes e Ciências.

Em 1980 Sanger compartilhou o Prêmio Nobel de Química com dois outros cientistas pelo trabalho de determinação das seqüências de ácidos nucléicos em moléculas de DNA. Seu trabalho combinado foi elogiado por sua aplicação na pesquisa de defeitos congênitos e doenças hereditárias. Ele também se mostrou de vital importância na produção dos genes artificiais que entram na fabricação de insulina e interferon, duas substâncias que são utilizadas para tratar uma variedade de doenças. Sanger se aposentou da pesquisa em 1983.

Leitura adicional sobre o Frederick Sanger

Existiu uma biografia de Sanger em Nobel Lectures, Chemistry, 1942-1962 (1964). Este trabalho também incluiu sua Palestra Nobel, que deu um resumo admirável de seu trabalho. Para o fundo químico ver P. Karrer, Organic Chemistry (4ª edição, 1950). Veja também o artigo “Seqüências, Seqüências e Seqüências” em Annual Review of Biochemistry (1988, páginas 1-28), e Nobel Prize Winners (H. W. Wilson, ed. 1987, páginas 921-924).


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