Dorothy Crowfoot Hodgkin Facts


Por seu trabalho com vitamina B-12, Dorothy Crowfoot Hodgkin (1910-1994) recebeu o Prêmio Nobel de Química.<

Dorothy Crowfoot Hodgkin empregou a técnica de cristalografia de raios X para determinar as estruturas moleculares de várias moléculas bioquímicas de grande porte. Quando ela recebeu o Prêmio Nobel de Química de 1964 por suas realizações, o comitê citou sua contribuição para a determinação da estrutura tanto da penicilina quanto da vitamina B
12.

Hodgkin nasceu no Egito em 12 de maio de 1910 para John and Grace (Hood) Crowfoot. Ela foi a primeira de quatro filhas. Sua mãe, embora não tenha sido formalmente educada além de terminar a escola, era uma especialista em têxteis copta, e uma excelente botânica amadora e artista da natureza. O pai de Hodgkin, um arqueólogo e estudioso britânico, trabalhou para o Ministério da Educação no Cairo na época de seu nascimento, e sua vida familiar sempre foi caracterizada por viagens pelo mundo. Quando eclodiu a Primeira Guerra Mundial, Hodgkin e duas irmãs mais novas foram enviadas para a Inglaterra por segurança, onde foram criadas por alguns anos por uma babá e sua avó paterna. Por causa da guerra, sua mãe não pôde voltar para eles até 1918, e naquela época trouxe sua nova irmãzinha com ela. Os pais de Hodgkin se mudaram ao redor do mundo à medida que a carreira governamental de seu pai se desenrolou, e ela os viu quando voltaram para a Grã-Bretanha por apenas alguns meses a cada ano. Ocasionalmente, durante sua juventude, ela viajava para visitá-los em lugares tão distantes como Khartoum, no Sudão, e na Palestina.

O interesse de Hodgkin pela química e pelos cristais começou no início de sua juventude, e ela foi encorajada tanto por seus pais quanto por seus conhecidos científicos. Ainda criança, Hodgkin foi influenciado por um livro que descrevia como cultivar cristais de alúmen e sulfato de cobre e

em raios X e cristais. Seus pais então a apresentaram ao químico do solo A. F. Joseph e seus colegas, que lhe fizeram uma visita ao laboratório deles e lhe mostraram como se pode procurar ouro. Joseph mais tarde lhe deu uma caixa de reagentes e minerais que lhe permitiram montar um laboratório doméstico. Hodgkin foi inicialmente educada em casa e em uma sucessão de pequenas escolas particulares, mas aos onze anos começou a freqüentar a Escola Sir John Leman em Beccles, Inglaterra, da qual ela se formou em 1928. Após um período de aulas intensivas para prepará-la para os exames de admissão, Hodgkin ingressou na Somerville College para mulheres da Universidade de Oxford. Sua tia, Dorothy Hood, pagou a mensalidade para Oxford, e ajudou a sustentá-la financeiramente. Durante algum tempo, Hodgkin considerou especializar-se em arqueologia, mas acabou se estabelecendo em química e cristalografia.

Crystallography era uma ciência inexperiente na época em que Hodgkin começou, uma combinação de matemática, física e química. Max von Laue, William Henry Bragg e William Lawrence Bragg a tinham essencialmente inventado nas primeiras décadas do século (eles tinham ganho prêmios Nobel em 1914 e 1915, respectivamente) quando descobriram que os átomos de um cristal defletiam raios X. Os raios X desviados interagiam ou interferiam um com o outro. Se eles constructivamente interferissem uns com os outros, um ponto brilhante poderia ser capturado em filme fotográfico. Se eles destrutivamente interferissem uns com os outros, o brilho era cancelado. O padrão das manchas de raios X— diffraction pattern — tinha uma relação matemática com as posições dos átomos individuais no cristal. Assim, ao brilhar raios X através de um cristal, capturando o padrão no filme e fazendo cálculos matemáticos sobre as distâncias e posições relativas das manchas, a estrutura molecular de quase qualquer material cristalino poderia teoricamente ser trabalhada. Quanto mais complicada for a estrutura, porém, mais elaborados e árduos serão os cálculos. As técnicas para a aplicação prática da cristalografia eram poucas, e os químicos orgânicos acostumados com os métodos químicos de determinação da estrutura a consideravam como uma arte negra.

Depois de se formar em Oxford em 1932, o velho amigo de Hodgkin A. F. Joseph a conduziu à Universidade de Cambridge e ao trabalho cristalográfico de J. D. Bernal. Bernal já tinha uma reputação na área, e pesquisadores de muitos países lhe enviaram cristais para análise. O primeiro trabalho de Hodgkin foi como assistente de Bernal. Sob sua orientação, com a riqueza de materiais em seu laboratório, a jovem estudante começou a demonstrar seu talento particular para estudos de raios X de moléculas grandes, como esteróis e vitaminas. Em 1934, Bernal tirou a primeira fotografia de raio X de um cristal de proteína, pepsina, e Hodgkin fez a análise subseqüente para obter informações sobre seu peso molecular e estrutura. As proteínas são muito maiores e mais complicadas que outras moléculas biológicas porque são polímeros— longas cadeias de unidades repetidas— e exercem suas funções bioquímicas dobrando-se sobre si mesmas e assumindo formas tridimensionais específicas. Isto não foi bem compreendido na época, no entanto, então os resultados de Hodgkin começaram uma nova era; a cristalografia podia estabelecer não apenas a disposição estrutural dos átomos em uma molécula, mesmo enorme, mas também a forma molecular geral que contribuiu para a atividade biológica.

Em 1934, Hodgkin retornou a Oxford como professor no Somerville College, continuando seu trabalho de doutorado em esteróis ao mesmo tempo. (Ela obteve seu doutorado em 1937). Foi uma decisão difícil de se mudar de Cambridge, mas ela precisava da renda e os empregos eram escassos. A cristalografia de Somerville e as instalações do laboratório eram extremamente primitivas; uma das características de seu laboratório em Oxford era uma escadaria circular rickety que ela precisava subir várias vezes ao dia para alcançar a única janela com luz suficiente para seu microscópio polarizador. Isto se tornou ainda mais difícil porque Hodgkin sofreu a maior parte de sua vida adulta com um caso grave de artrite reumatóide, que não respondeu bem ao tratamento e aleijou muito suas mãos e pés. Além disso, Oxford a impediu oficialmente de participar das reuniões de pesquisa do clube de química da faculdade porque ela era uma mulher, muito longe da camaradagem intelectual e do apoio que ela havia encontrado no laboratório de Bernal. Felizmente, seu talento e sua perseverança silenciosa rapidamente conquistaram primeiro os estudantes e depois os membros do corpo docente em Oxford. Sir Robert Robinson a ajudou a conseguir o dinheiro para comprar equipamentos melhores, e a Fundação Rockefeller lhe concedeu uma série de pequenas bolsas. Ela foi convidada para falar nas reuniões do clube de química dos estudantes, que os membros do corpo docente também começaram a freqüentar. Os estudantes de pós-graduação começaram a assinar para fazer pesquisas com ela como sua orientadora.

Um sucesso precoce para Hodgkin em Oxford foi a elucidação da estrutura molecular do iodeto de colesterol, que não foi menos uma luminária do que W.H. Bragg destacada para elogios. Durante a Segunda Guerra Mundial, Hodgkin e seu aluno de pós-graduação

Barbara Low elaborou a estrutura da penicilina, a partir de alguns dos primeiros cristais feitos com a nova droga vital. A penicilina não é uma molécula particularmente grande, mas tem uma estrutura anular incomum, pelo menos quatro formas diferentes, e cristaliza de maneiras diferentes, o que a torna um problema cristalográfico difícil. Felizmente, eles foram capazes de usar um dos primeiros computadores analógicos IBM para ajudar com os cálculos.

Em 1948, Hodgkin começou a trabalhar na estrutura da vitamina B-12, cuja deficiência causa anemia perniciosa. Ela obteve cristais do material do Dr. Lester Smith da empresa farmacêutica Glaxo, e trabalhou com uma estudante de pós-graduação, Jenny Glusker, uma equipe americana de cristalografos liderada por Kenneth Trueblood, e mais tarde com John White da Universidade de Princeton. Trueblood tinha acesso a equipamentos de informática de última geração na Universidade da Califórnia em Los Angeles, e eles enviavam os resultados por correio e telégrafo. Hodgkin e White eram teoricamente afiliados a firmas farmacêuticas concorrentes, mas acabaram publicando em conjunto a estrutura do B-12 em 1957; acabou sendo uma porfirina, um tipo de molécula relacionada à clorofila, mas com um único átomo de cobalto no centro.

Após a guerra, Hodgkin ajudou a formar a União Internacional de Cristalografia, causando aos governos ocidentais alguma consternação no processo porque ela insistiu em incluir cristalograficos de trás da Cortina de Ferro. Sempre interessado na causa da paz mundial, Hodgkin assinou com várias organizações que admitiram membros do partido comunista. O reconhecimento do trabalho de Hodgkin começou a aumentar acentuadamente, no entanto, e sempre que ela tinha dificuldade em conseguir um visto de entrada nos EUA por causa de sua filiação a organizações de paz, muitos amigos cientistas estavam disponíveis para escrever cartas em seu nome. Uma restrição ao seu visto americano foi finalmente levantada em 1990 após a dissolução da União Soviética.

Em 1947, ela foi admitida na Royal Society, a principal organização científica da Grã-Bretanha. A professora Hinshelwood ajudou seus esforços para conseguir uma dupla universidade/universidade com um salário melhor, e seus problemas crônicos de dinheiro foram aliviados. No entanto, Hodgkin ainda teve que esperar até 1957 para uma cátedra completa, e não foi até 1958 que ela foi designada para um verdadeiro laboratório de química em Oxford. Em 1960, ela obteve a cátedra Wolfson Research Professorship, uma cadeira financiada pela Royal Society, e em 1964 recebeu o Prêmio Nobel de Química. Um ano mais tarde, ela recebeu a Ordem de Mérito Britânica, sendo a segunda mulher desde Florence Nightingale a alcançar essa honra.

Hodgkin ainda não tinha terminado suas pesquisas, no entanto. Em 1969, depois de décadas de trabalho e esperando que a tecnologia informática alcançasse a complexidade do problema, ela resolveu a estrutura da insulina. Ela empregou algumas técnicas sofisticadas no processo, tais como a substituição de átomos na molécula de insulina, e depois comparando a estrutura alterada do cristal com a original. A cristalografia proteica ainda era um campo em evolução; em 1977 ela disse, em uma entrevista com Peter Farago na Journal of Chemical Education, “Na estrutura molecular maior, como a da insulina, a forma como as cadeias de peptídeos são dobradas dentro da molécula e interagem entre si no cristal é muito sugestiva em relação às reações das moléculas. Podemos ver frequentemente que as cadeias laterais individuais têm mais de uma conformação no cristal, interagindo com diferentes posições das moléculas de solvente ao seu redor. Podemos começar a rastrear os movimentos dos átomos dentro dos cristais”

Em 1937, Dorothy Crowfoot casou-se com Thomas Hodgkin, primo de um velho amigo e professor, Margery Fry, na Somerville College. Ele foi estudioso e professor de Estudos Africanos e, devido às suas viagens e empregos em diferentes partes do mundo, eles mantiveram residências separadas até 1945, quando ele finalmente obteve um cargo de professor em Oxford. Apesar deste arranjo incomum, seu casamento foi feliz e bem-sucedido. Embora inicialmente preocupados que seu trabalho com raios X pudesse comprometer sua capacidade de ter filhos, os Hodgkins tinham três: Luke, nascido em 1938, Elizabeth, nascida em 1941, e Toby, nascido em 1946. Todas as crianças assumiram os hábitos acadêmicos e nômades de seus pais e, na época da Cerimônia Nobel, viajaram para Estocolmo de tão longe quanto Nova Deli e Zâmbia. Embora Hodgkin tenha se aposentado oficialmente em 1977, ela continuou a viajar amplamente e expandiu suas atividades ao longo da vida em nome da paz mundial, trabalhando com as Conferências Pugwash sobre Ciência e Assuntos Mundiais. Hodgkin morreu de um derrame em 29 de julho de 1994, em Shipston-on-Stour, Inglaterra.

Leitura adicional sobre Dorothy Crowfoot Hodgkin

McGrayne, Sharon B., Nobel Prize Women in Science, Carol Publishing Group, 1993.

Opfell, Olga S., The Lady Laureates, Scarecrow Press, 1986.

Journal of Chemical Education, Volume 54, 1977, p. 214.

Natureza, 24 de maio de 1984, p. 309.

Novo Cientista, 23 de maio de 1992, p. 36.


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